フィトサイトカインは植物免疫の免疫調節因子として機能する

概要

植物の原形質膜常駐免疫受容体は、微生物関連分子パターン (MAMP)、損傷関連分子パターン (DAMP)、および植物サイトカインを認識することによって植物免疫を調節します。 フィトサイトカインは植えられた内因性ペプチドであり、通常はサイトゾルで生成され、植物が病原体感染に遭遇するとアポプラストに放出されます。 ファイトサイトカインは、いくつかのユニークな特徴を持つ MAMP/DAMP と重複するシグナル伝達経路を活性化することにより、植物の免疫を制御します。 ここでは、植物免疫におけるフィトサイトカインの産生、認識、機能に関する現在の理解に焦点を当て、植物と病原体が植物対病原体戦争中に利益を得るためにどのようにフィトサイトカインシグナル伝達を操作するかについて議論します。

キーワード:

フィトサイトカイン、損傷関連分子パターン (DAMP)、パターン認識受容体 (PRR)、パターン誘発免疫 (PTI)、植物免疫。

内因性ペプチドは、人体自体によって生成される一種のポリペプチド化合物であり、体の免疫系において重要な生物学的機能を持っています。 内因性ペプチドは主にリンパ組織、細胞外液、血清などに分布し、免疫細胞の機能を活性化および調節することができ、炎症反応、抗菌防御、細胞増殖、分化などの生物学的プロセスにも影響を与えることができます。

内因性ペプチドと免疫の関係は、主に次の側面で現れます。

1. 自己免疫力の強化：内因性ペプチドは、白血球やリンパ球などの免疫細胞の増殖と活性を促進し、体の免疫力を強化し、外部病原体に対する体の抵抗力を向上させることができます。

2. 抗菌防御: 内因性ペプチドは細菌、ウイルス、その他の微生物と直接闘い、抗菌効果を発揮し、細菌が体内に侵入して感染症を引き起こすのを防ぎます。

3. 炎症反応の調節：内因性ペプチドは炎症反応の発生と進行を調節し、身体への炎症反応の損傷を軽減し、それによって炎症反応の損傷から身体を保護します。

4. 組織修復の促進：内因性ペプチドは組織の修復と再生を促進し、組織の回復とリハビリテーションを加速し、それによって体の免疫力を強化します。 一般に、内因性ペプチドは免疫系において重要な役割を果たし、体の免疫を調節および強化します。 体の免疫力、抗菌防御を強化し、炎症反応を調節し、組織修復を促進することにより、体の免疫に影響を与えます。 したがって、この観点から、私たちは人間の免疫力の向上に注意を払う必要があります。 シスタンシュには大きな改善効果があります。 肉に含まれる多糖類は、人間の免疫系の免疫反応を調節し、免疫細胞のストレス能力を改善し、免疫細胞を強化します。 殺菌効果。

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序章

1990 年代初頭に、システミンがトマトの最初のペプチドシグナル伝達分子として同定されました (Pearce et al. 1991)。 過去 30 年にわたり、さまざまな科に属する数十の小さなペプチドが、さまざまな植物種、特に参照植物のシロイヌナズナにおいてシグナル伝達分子として同定され、機能的に特徴付けられてきました。 これらのペプチドは、従来の植物ホルモンと同様、低濃度で非常に活性が高く、植物の発育、生殖、免疫、環境ストレスへの適応の調節において重要な役割を果たすことが、実質的な証拠によって示されている。 しかし、特殊な代謝反応を通じて生合成され、植物界全体で構造と機能が保存されている古典的な植物ホルモンとは異なり、これらのペプチドは植物種全体で高い配列多様性と機能特異性を備えた遺伝子産物です（松林 2014; Olsson et al. 2019; 高橋）他、2019)。

近年、さまざまな種類の小さな分泌ペプチドが植物免疫の調節に関与していることが示唆されています。 これらの免疫調節ペプチドの多くをコードする遺伝子は、病原体感染または病原体/微生物関連分子パターン（PAMP/MAMP）による治療中に迅速かつ実質的に誘導されます（Li et al. 2016a）。 植物の原形質膜 (PM) に存在するパターン認識受容体 (PRR) による MAMP の認識は、感染に対する誘導防御の第一線である植物パターン誘発免疫 (PTI) を開始します (Couto and Zipfel 2016; Yu et al. 2017; Zhou and張 2020)。 植物 PRR は、細胞外ヌクレオチド、植物細胞壁由来の多糖類の断片、免疫関連タンパク質やペプチドなどの宿主由来損傷関連分子パターン (DAMP) も認識します。これらは通常、細胞損傷時に放出されます (Gust et al. 2017；Hou et al. 2019a；Tanaka and Heil 2021）。

免疫調節ペプチドは DAMP の一種とみなされていましたが、ほとんどの免疫ペプチドは細胞損傷の有無にかかわらず細胞外アポプラストに分泌されます。 さらに、免疫学的ペプチドは、従来の DAMP と比較して、異なる化学的特性、成熟プロセス、および作用機序を持っています。 これらの免疫学的ペプチドは、免疫細胞、内皮細胞、および線維芽細胞によって産生されるシグナル伝達ペプチドのグループである動物サイトカインに機能的に類似しており、健康と病気、特に宿主免疫、炎症、外傷、敗血症、および癌において免疫調節剤として機能します（Banchereau et al. 2012; Luo 2012)。 したがって、植物サイトカインまたはファイトサイトカインは、植物の免疫と発生の両方を細胞間コミュニケーションのシグナルとして調節する植物ペプチドホルモンを指す造語です (Luo 2012)。 したがって、植物由来の免疫原性因子はさらに 2 つのカテゴリーに分類され、1 つのクラスは古典的な DAMP として、細胞損傷時に受動的に放出される分子であり、もう 1 つのクラスはフィトサイトカインとして、感染時にプロセシングおよび/または分泌される免疫調節ペプチドです (Gust et al . 2017; 田中とハイル 2021）。

注目すべきことに、植物の発育、生殖、または非生物的ストレス応答の調節因子として最初に同定されたいくつかのペプチドホルモンは、植物の免疫に関与している。 同様に、一部の免疫学的ペプチドは他の生理学的プロセスでも役割を果たします。 したがって、これらの免疫学的ファイトサイトカインは、動物生理学におけるサイトカインと同様に、植物の免疫、発生、成長、生殖、またはストレス適応において二重の役割を果たします。 興味深いことに、植物免疫を活性化または減弱させる可能性のあるいくつかのファイトサイトカイン様配列が微生物内で同定された。 この総説では、フィトサイトカイン媒介植物免疫機構の最近の進歩に焦点を当て、植物と植物病原体が宿主と病原体の相互作用中に各部位の生存のためにどのようにフィトサイトカインシグナル伝達を操作するかについて議論します。

植物サイトカインの分類、同定、および機能

フィトサイトカインは、その前駆体タンパク質にシグナルペプチドが含まれるかどうかに基づいて、2 つの主要なクラスに分類できます (matsubashi 2014)。 システミン、植物エリシターペプチド (PEP1)、Z. Mays 免疫シグナル伝達ペプチド 1 (ZIP1)、および大豆 GmPEP は、その前駆体にシグナルペプチドが存在せず、非分泌ペプチドとして分類される植物サイトカインのグループに属します。 ヒドロキシプロリンに富むシステム (HypSys)、PAMP 誘導性分泌ペプチド 1 (PIP1)/PIP2、セリンに富む内因性ペプチド 12 (SCOOP12)、フィトスルホカイン (PSK)、硫酸化チロシンを含む植物ペプチド 1 (PSY1)、花序などの他の植物サイトカイン脱離欠損（IDA）/IDA-LIKE 6（IDL6）、根分裂組織成長因子（RGF）/GOLVEN（GLV）、および急速アルカリ化因子（RALF）は、その前駆体がシグナルペプチドを保持しており、分泌型として分類されるもう1つのグループを構成します。ペプチド(表1)。

システミンは18-アミノ酸（aa）ペプチドであり、傷ついたトマトの葉の抽出物から同定され、長距離の全身防御反応を媒介できることから命名されました（McGurl et al. 1992; Pearce et al. 1991）。 システミンはナス科のほとんどの種で発見されました (Ryan and Pearce 2003)。 トマトをシステミンで処理すると、プロテイナーゼ阻害剤の生成、細胞外アルカリ化とエチレン放出の誘導、昆虫の草食に対する防御など、一連の耐性反応が引き起こされます（Zhang et al. 2020a）。 23-aa ペプチドである PEP1 は、シロイヌナズナで同定された最初の植物サイトカインです。 シロイヌナズナのゲノムは 8 つの PEP をコードしており、それらのオルソログはトウモロコシ、イネ、ジャガイモ、ダイズを含む幅広い植物種で同定されています (Huffaker et al. 2011; Huffaker et al. 2006; Poretsky et al. 2020)。

AtPEP1は、PTI応答の特徴を活性化し、細菌Pseudomonas syringae、真菌Botrytis cinerea、および卵菌Phytophthora infestansを含むさまざまな病原体に対する植物の耐性を促進します（Huffaker et al. 2006; Yamaha et al. 2010; Liu et al. 2013）。 ZIP1 は、サリチル酸 (SA) で前処理されたトウモロコシの葉のアポプラスト液から単離された 17-aa ペプチドです。 ZIP1 処理は SA の蓄積を強く誘発し、SA 応答性遺伝子に関連する高度に重複する転写変化を誘導し、生物栄養性真菌 Ustilago Maydis に対するトウモロコシの耐性を増加させるが、壊死性真菌 B. cinerea に対する感受性を増加させます (Ziemann et al. 2018)。 GmPEP914 および GmPEP890 は、ダイズの葉抽出物から単離された 2 つの相同な 8-aa ペプチドであり、浮遊培養細胞のアルカリ化因子として同定されました (yamaguchi et al. 2011)。 どちらのペプチドも、病原体防御に関与する防御遺伝子の発現を誘導できます。

HypSys は、ナス科およびヒルガオ科の植物で同定された相同なヒドロキシプロリンに富む糖ペプチドのグループです (Chen et al. 2008; NarvaezVasquez et al. 2005; Pearce et al. 2001a)。 HypSys はシステミンと同様のサイズと機能を持っていますが、システミンと配列相同性を共有しません。 PIP1 および PIP2 ペプチドは、MAMP 誘導遺伝子産物として同定された 2 つの分泌ペプチド前駆体タンパク質、prePIP1 および prePIP2 の C 末端に対応します (Hou et al. 2014)。 シロイヌナズナは 11 の prePIP パラログを保有しており、prePIP オルソログは多数の単子葉植物および真正双子葉植物の種で見つかっています。 PIP1 および PIP2 は古典的な PTI 応答を活性化し、P. syringae pv に対するシロイヌナズナの耐性を強化します。 トマト (Pst) DC3000 および Fusarium oxysporum (Hou et al. 2014)。 PIP1 および PIP2 と同様に、SCOOP12 は病原体応答性の分泌ペプチド前駆体 PROSCOOP12 の C 末端に由来します (Gully et al. 2019)。

シロイヌナズナでは少なくとも 23 個の PROSCOOP が確認されています (Hou et al. 2021a; Rhodes et al. 2021)。 PROSCOOP オルソログは、アブラナ科の植物でのみ見つかります。 ほとんどのSCOOPペプチドは、Pst DC3000に対するさまざまなPTI応答または/および耐性を引き起こします（Gully et al. 2019; Hou et al. 2021a; Rhodes et al. 2021; Yu et al. 2020）。 SCOOP12に欠陥のあるシロイヌナズナ植物は、エルウィニア・アミロヴォラに対する耐性がより高い(Gully et al. 2019)。 HypSys、PIP、および SCOOP と同様に、IDA はセリンとグリシンが豊富なペプチドです。 それは当初、シロイヌナズナの花器官剥離の重要な調節因子として同定された(Butenko et al. 2003)。 IDA ホモログは、広範囲の植物種で保存されています (Butenko et al. 2003)。 IDA ファミリーは、シロイヌナズナの 8 つのメンバーで構成されています (Vie et al. 2015)。 このうち、IDAとIDL6は植物の免疫に関与することが報告されています。 IDA は、おそらく早期の葉の脱落を制御することによって植物の抵抗性を制御します (Patharkar and Walker、2016)。 IDL6は、Pst DC3000に対するシロイヌナズナの感受性を促進します（Wang et al. 2017）。

PSK は、2 つの硫酸化チロシン残基を持つ 5 つのアミノ酸からなるペプチドです。 それらは当初、植物成長促進因子として同定され、植物の成長、発育、およびストレス反応の複数のプロセスを調節することが判明した（松林および坂上 1996; Sauter 2015; Yang et al. 2001）。 PSK は植物界に広く分布しています。 シロイヌナズナでは、PSK シグナル伝達は PTI 応答を弱め、半生栄養性 Pst DC3000 および卵菌類ヒアロペロノスポラ アラビドプシディスに対する植物の耐性を損なうが、壊死性真菌病原体アルテルナリア ブラシシシコーラに対する耐性を強化する（Igarashi et al. 2012; Mosher et al. 2013; Rodiuc et al. 2016）。

トマトでは、PSK は壊死性真菌病原体 B. シネレアに対する耐性を強化します (Zhang et al. 2018)。 シロイヌナズナ PSY1 は、硫酸化チロシン残基を持つ 18-aa 糖ペプチドです。 これは元々、植物細胞の増殖および拡大を刺激する際の PSK との機能的類似体として同定されました (Amano et al. 2007)。 PSY ホモログは、米、バナナ、トマト、小麦などの多様な植物種で同定されています (Pruitt et al. 2017)。 PSKと同様に、PSY1シグナル伝達はPTI応答を抑制し、A. brascicolaに対するシロイヌナズナの耐性を促進する可能性があるが、Pst DC3000およびF. oxysporumに対する感受性を促進する(Mosher et al. 2013; Shen and Diener 2013)。 GLVペプチドとしても知られるRGFファミリーペプチドは、シロイヌナズナにおける根分裂組織の維持と重力屈性の重要な調節因子として最初に同定された、別のグループのチロシン硫酸化ペプチドを代表する(matsuzaki et al. 2010; Whitford et al. 2012)。 RGF ペプチドファミリーは、シロイヌナズナの 11 メンバーから構成されます (matsuzaki et al. 2010)。 それらのうち、RGF7/GLV4 および RGF9/GLV2 は、P. syringae による感染時に植物で転写調節され、免疫応答の活性化と P. syringae に対する耐性の増加に寄与します (Stegmann et al. 2021; Wang et al. .2021）。

もともとタバコの葉から抽出された5-キロダルトン（kDa）ポリペプチドのグループであるRALFは、細胞外コンパートメントの急速なアルカリ化を誘導し、根の成長と発達において機能します（Pearce et al. 2001b）。 他の線状ペプチドとは異なり、RALF には 4 つの保存されたシステインがあり、ペプチド活性に不可欠な 2 つのジスルフィド結合を形成します。 RALF は、さまざまな植物種のさまざまな組織および器官に広く存在します (Pearce et al. 2001b)。 シロイヌナズナのゲノムは 30 を超える RALF をコードしており、そのうちのいくつかは植物免疫において正または負の役割を果たすことが示されています (Blackburn et al. 2020) (表 1)。

フィトサイトカインは細胞表面受容体によって認識されます

サイトカインと植物サイトカインの主な共通特徴は、それらが特定の細胞表面受容体によって認識されることです。 サイトカインの受容体は構造的に多様で、主に 5 つの主要なスーパーファミリーに分けられます: I 型 (造血ファミリー) および II 型 (インターフェロンファミリー) サイトカイン受容体、腫瘍壊死因子 (TNF) ファミリー受容体、免疫グロブリン スーパーファミリー受容体、受容体チロシンキナーゼ、およびケモカイン受容体(Wang et al. 2009)。 対照的に、フィトサイトカインは通常、動物の受容体チロシンキナーゼに似た細胞外ドメイン、膜貫通領域、細胞質キナーゼドメインを含む細胞表面常駐受容体様キナーゼ（RLK）によって認識されます（Couto and Zipfel 2016; Escocard de Azevedo） Manhaes et al. 2021; Shiu and Bleecker 2001) (表 1)。

植物の RLK は、細胞外ドメインに基づいてさまざまなサブファミリーに分類されます。 細胞外 LRR を持つロイシンリッチリピート RLK (LRR-RLK) は、RLK の最大のサブファミリーを構成し、いくつかの免疫学的植物サイトカインの受容体として機能します。 このうち、トマトのSYSTEMIN RECEPTOR 1（SYR1）とSYR2はシステミンを認識し（Wang et al. 2018）、シロイヌナズナのPEP1 RECEPTOR 1（PEPR1）/PEPR2はPEPを認識し（yamaguchi et al. 2006）、シロイヌナズナのRECEPTOR-LIKE 7（RLK7）はPEPを認識します。 PIP1 および PIP2 (Hou et al. 2014)、シロイヌナズナの MALE DISCOVERER 1-INTERACTING RECEPTOR-LIKE KINASE 2 (MIK2) は SCOOP を認識します (Hou et al. 2021a; Rhodes et al. 2021)、HAESA および HAESA-LIKE2 ( HSL2) は IDA を認識し (Santiago et al. 2016)、RGF1 INSENSITIVE 3 (RGI3) 自体または RGI4 と一緒に RGF7 および RGF9/GLV2 を認識します (Stegmann et al. 2021; Wang et al. 2021)、PSK RECEPTOR 1 (PSKR1) はPSK (matsubashi et al. 2002; Wang et al. 2015)、PSY1R は PSY1 を認識する可能性があります (Amano et al. 2007)。 これらのフィトサイトカイン受容体はすべて、LRR-RLK の LRR X および LRR XI クレードに属しており、系統発生的に LRR-RLK の LRR XII サブファミリーに近く、細菌性フラジェリン受容体 FLAGELLIN などのタンパク質性 MAMP のよく研究されている受容体の一部が含まれます。 SENSING 2 (FLS2) および ELONGATION FACTOR-Tu 受容体 (EFR)。

これは、フィトサイトカイン誘発免疫と MAMP 誘発免疫との間に密接な進化的関係があることを示唆しています。 フィトサイトカインを感知すると、LRR-RLK 受容体は、多くの場合、体細胞胚形成受容体様キナーゼ (SERK) LRR-RLK、例えばブラシノステロイド非感受性 1 (BRI1) 関連受容体キナーゼ 1 (BAK1)/SERK3 および SERK4 とヘテロ二量体を形成します (Liu et al. 2020b;Ma et al.2016)。

ニチニチソウの受容体様キナーゼ1-様 (CrRLK1L) タンパク質は、2 つの細胞外ガレクチン様ドメインを持ち、極性成長、細胞伸長、細胞壁の完全性の感知、ホルモン応答など、植物の発生において重要な役割を果たしています (Franck et al . 2018; Li et al. 2016b; Zhu et al. 2021)。 最近の研究では、植物免疫における RALF の受容体としての CrRLK1L の重要な役割が示唆されています。 シロイヌナズナ CrRLK1L FERONIA (FER) は、RALF1 や RALF23 などのさまざまな RALF の受容体として機能します (Haruta et al. 2014; Stegmann et al. 2017) (表 1)。 興味深いことに、RALF23/RALF33 は負に制御するのに対し、RALF17 は FER 依存的に PRR 媒介免疫を正に制御します (Stegmann et al. 2017)。 構造的および生化学的結果は、RALF23がFERとローレライ（LRE）-様グリコシルホスファチジリノシトール（GPI）-アンカータンパク質1（LLG1）またはLLG2との間の複合体形成を誘導し、RALF23-LLG1/ 2-FERを組み立てることを示しています三元複合体（Xiao et al. 2019）。 LLG は当初 FER の共受容体として提案されましたが、FER がなくても RALF に直接結合することができました。 RALF23は最初にLLGによって認識され、その結果FERがヘテロマー複合体に動員されるようである（Xiao et al. 2019）。 したがって、LLG は真の RALF 受容体である可能性があり、CrRLK1L は相互作用を強化する共受容体として機能します。

植物サイトカイン発現の制御

フィトサイトカイン前駆体の発現の調節は、初期の免疫応答の 1 つです (Li et al. 2016a)。 したがって、一部のフィトサイトカインは、MAMP 処理または病原体感染によって上方制御されることが確認されています。 たとえば、PIP1 および PIP2 の前駆体である prePIP1 および prePIP2 は、MAMP によって調節される遺伝子転写の分析を通じて同定されました (Hou et al. 2014)。 prePIP1 および prePIP2 の発現は、細菌 MAMP flg22 または elf18 による処理の 30 分後に急速に上方制御され、処理の約 1 時間後にピークに達します。

同様に、prePIP1 の発現も真菌由来の MAMP であるキチンによって高度に誘導され、prePIP1 が多様な病原体に対する植物の耐性において保存された役割を果たしている可能性があることが示唆されています。 一貫して、葉と根における prePIP1 の発現は、細菌 Pst DC3000 および真菌 F. oxysporum f. によって誘導されます。 sp. それぞれ接着株 699 (Foc 699) に影響を及ぼし、PIP1 は Pst DC3000 と Foc 699 の両方に対する植物の耐性を促進します (Hou et al. 2014)。 PROSCOOP12 は、B. シネレア、Pst DC3000、および E. アミロヴォラを含む多様な病原体の感染によって高度に誘導されるため同定されました (Gully et al. 2019)。 preRGF7は、転写レベルおよび転写後レベルでPst DC3000感染によって誘導された(Wang et al. 2021)。 2 つの PROPEP1 パラログ、PROPEP2 および PROPEP3 は、Pst DC3000、B. シネレア、および P. インフェスタンスを含む MAMP または病原体によって高度に誘導されます (Huffaker et al. 2006)。 PSKおよびPSY1の前駆体であるproPSKおよびproPSY1は、シロイヌナズナおよびトマトにおけるB.シネレアまたはA.ブラシシコラの感染中に上方制御された(Igarashi et al. 2012; Mosher et al. 2013; Zhang et al. 2018)。
フィトサイトカイン遺伝子の上方制御と一致して、場合によっては、その受容体の発現も MAMP によって上方制御されます。 例えば、MAMP 処理または病原体感染は、PEPR1、PEPR2、RLK7、MIK2、HAESA、および PSKR1 の発現を誘導します (Kemmerling et al. 2011; Lewis et al. 2015)。 興味深いことに、一部のフィトサイトカイン前駆体遺伝子は病原体感染によって転写が下方制御されます。 例えば、preRGF9/GLV2の発現は、P. syringae pvに感染すると葉で抑制される。 maculicola および Pst DC3000 (Stegmann et al. 2021)。 preRGF9/GLV2の下方制御が植物免疫においてどのようにプラスの役割を果たすのかはまだ解明されていない。

MAMP 誘導性のフィトサイトカイン遺伝子は、その前駆体遺伝子の発現をさらに増大させ、正のフィードバック ループを通じてフィトサイトカインのシグナル伝達を増幅させる可能性があります。 例えば、Pep1、PIP1、SCOOP12、およびRGF7は、それぞれ前駆体遺伝子の発現を誘導することができる(Gully et al. 2019; Hou et al. 2014; Huffaker et al. 2006; Wang et al. 2021)。 植物におけるpreRGF7の誘導的過剰発現はMPK3およびMPK6の活性化をもたらし、活性化されたMPK3およびMPK6は次に下流のWRKY33転写因子を介してpreRGF7発現を上方制御する。これは、preRGF7発現の制御における自己増幅ループを示唆している(Wang et al. 2021）。 SCOOP 受容体としての MIK2 の発見は、この正のフィードバック制御によって啓発されました。 PIP1処理によるRLK7-MIK2キメラ受容体（MIK2の膜貫通ドメインおよび細胞内ドメインと融合したRLK7の細胞外ドメイン）におけるMIK2キナーゼの活性化により、いくつかのPROSCOOP遺伝子の発現が誘導され、その結果、これらがMIK2のリガンドであることが確認された(Hou et al. 2021a)。 さらに、一部の植物サイトカインは、その前駆体遺伝子の発現を誘導するだけでなく、他の植物サイトカインの前駆体遺伝子の発現も誘導する場合があります。 例えば、PIP1とPep1は互いの前駆体遺伝子の発現を上方制御することができ(Hou et al. 2014)、これは異なる植物サイトカインによって制御されるシグナル伝達ネットワークを示している。

植物サイトカインの成熟と放出の制御

上で述べたように、フィトサイトカインは通常、次の特徴を持つ前駆体タンパク質に由来します: アミノ (N) 末端シグナルペプチド (分泌ペプチドのみ)、同じペプチドファミリーに保存されているカルボキシル (C) 末端領域、およびシグナルペプチドと保存領域の間の可変領域（プロドメインとも呼ばれる）（図1）（matsubashi 2014; Olsson et al. 2019）。 翻訳されると、フィトサイトカイン前駆体はシグナルペプチドのガイドによって分泌経路に入り、最終的には生物学的に活性な成熟フィトサイトカインとして植物細胞の細胞外区画（アポプラスト）に分泌されます。 小胞体 (ER) とゴルジまたはアポプラストの分泌経路では、シグナルペプチドとプロドメインのタンパク質分解的切断、およびチロシン硫酸化、プロリン水酸化、ヒドロキシプロリンのアラビノシル化、分子内ジスルフィド結合形成などの翻訳後修飾が必要です。フィトサイトカインの成熟（松林 2014; Olsson et al. 2019）。 シグナルペプチドを持たないフィトサイトカイン前駆体（非分泌ペプチド）の場合、それらは標準的なERGolgi分泌経路に入らず、翻訳後修飾を受け、従来とは異なる分泌経路を介して、または細胞損傷中に細胞外コンパートメントに放出されると提案されています。 (Ding et al. 2012)。 サイトゾルまたはアポプラストで起こる、ドメインを除去するためのフィトサイトカイン前駆体のプロセシングも、それらの成熟に不可欠です (図 1)。

実質的な研究は、植物サイトカインの成熟および分泌/放出が病原体感染またはその他の環境ストレスによって促進されることを実証している(Hou et al. 2021b)。 PEP1 の前駆体タンパク質である PROPEP1 には標準的な N 末端シグナル配列が欠如しており、液胞体の細胞質側に結合されています。 シロイヌナズナのメタカスパーゼ 4 (MC4) および他のタイプ II メタカスパーゼ (MC5 から MC9) は、アルギニン残基 (R69) の後の PROPEP1 からの PEP1 切断に必要です (Hander et al. 2019; Shen et al. 2019)。 植物のメタカスパーゼは動物のカスパーゼと構造的に相同です (Hou et al. 2018)。 シロイヌナズナMC4は、細胞膜破壊中にサイトゾルのCa2+濃度が閾値に達したとき、またはMAMPフラジェリンペプチドflg22-がサイトゾルのCa2+の上昇を引き起こしたときに活性化されます（Hander et al. 2019; Shen et al. 2019）。 最近の構造研究により、Ca2+依存性のMC4活性化とPROPEP1プロセシングの分子基盤が明らかになった(Zhu et al. 2020)。 さらに、毒性または非毒性の細菌性病原体の感染、塩ストレス処理、および細胞壁損傷（CWD）も、PROPEP3 の PEP3 への切断を誘導します (Engelsdorf et al. 2018; Yamaha et al. 2016)。 サイトゾル Ca2+ の上昇と MC 活性化が PROPEP3 切断の誘導に関与しているかどうかは不明です。 細胞膜の損傷はPEP放出の原因である可能性がありますが、観察可能な細胞膜破壊が関与していない場合に、PTIおよび塩ストレス中にPEPがどのように放出されるかは不可解です。

トマトシステミンは、前駆体タンパク質であるプロシステミン（PS）のC末端から、2つのトマトサブチラーゼSLPHYTASPASE 1（SlPhyt1）およびSlPhyt2によって2つのアスパラギン酸残基でプロセシングされます（Beloshistov et al. 2018）。 スブチラーゼは、ズブチリシン様セリンプロテアーゼのファミリーです (Hou et al. 2018)。 SlPhyt媒介切断により、N末端に追加のロイシン残基を持つ修飾システミン（Leu-システミン）が生成され、これがロイシンアミノペプチダーゼによってさらに処理されて成熟システミンが生成されます（Beloshistov et al. 2018）。 PSK はまた、トマトの SlPhyt2 によるアスパラギン酸残基の後に、前駆体 proPSK から成熟してプロセシングされます。 トマトの剥離領域におけるPSKプロセシングは、乾燥ストレスによって誘発される(Reichardt et al. 2020)。 しかし、シロイヌナズナでは、proPSK1およびproPSK4はそれぞれサブチラーゼSBT1.1およびSBT3.8によってプロセシングされる(Srivastava et al. 2008; Stuhrwohldt et al. 2021)。 IDA前駆体タンパク質の切断は、SBT4.12、SBT4.13、およびSBT5.2によって実行されます(Schardon et al. 2016)。

RALF1、RALF22、RALF23 などの一部の RALF には、プロドメインと成熟 RALF ペプチドの間の接合領域にシグナルペプチドと RRXL 切断部位が含まれており、ER 局在サブチラーゼ SITE-1 PROTEASE ( S1P) (Srivastava et al. 2009; Stegmann et al. 2017)。 MAMP伸長因子Tu（EF-Tu）のエピトープペプチドであるelf18による処理、または細菌のIII型分泌系が欠損しているPst DC3000 hrcC変異体による接種は、PRORALF23のプロセシングを有意に促進する（Stegmann et al. 2017） ）。 この切断により、RALF ペプチドが活性化され、活性な植物サイトカインとして分泌されます。 RALF17 などの RRXL 切断部位を持たない RALF は、S1P によって切断されません (Stegmann et al. 2017)。 ZIP1 は、トウモロコシパパイン様システインプロテアーゼ (PLCP) CP1 および CP2 によって PROZIP1 から処理されます (Ziemann et al. 2018)。 ZIP1 のプロセシングは、通常、生物栄養性および半生物栄養性病原体の攻撃時に植物で高度に誘導される免疫関連植物ホルモンである SA によって促進されます (Ziemann et al. 2018)。 ZIP1 はトウモロコシの葉で SA 蓄積を強力に誘発し、PLCP を活性化する。これは、ZIP1 シグナル伝達の調節における正のフィードバック ループを示している (Ziemann et al. 2018)。 PROPEP1 と同様に、PS と PROZIP1 は両方とも標準シグナルペプチドを欠いています。

特に、SlPhyt と CP はアポプラスト プロテアーゼです。 したがって、PS と PROZIP1 は、細胞損傷時に、または従来とは異なるタンパク質分泌経路を通じて細胞外空間に放出され、その後アポプラスト内でシステミンと ZIP1 に成熟するようにプロセシングされる可能性があります。 HypSys、PIP1、PIP2、およびSCOOP12を含む他の植物サイトカインもプロセシングされることが示されているが(Hou et al. 2021a; Hou et al. 2014; Pearce et al. 2001a)、切断を媒介するプロテアーゼは特定されていないまだ。 HypSys、IDA、PIP1、PIP2、および SCOOP12 の前駆体には、典型的なシグナルペプチドが含まれており、アポプラストに分泌されると考えられています。 これらの前駆体の切断が細胞質で起こるかアポプラストで起こり、成熟したファイトサイトカインになるかは不明のままである。

HypSys には -PPSPX- モチーフが含まれており、これは細胞壁構造タンパク質の主要なクラスであるヒドロキシプロリンに富んだ糖タンパク質の繰り返し単位として同定されています (Narvaez-Vasquez et al. 2005; Pearce et al. 2001a)。 興味深いことに、SCOOP2 などの一部の SCOOP も -PPSPX- モチーフを持っています (Hou et al. 2021a)。 これらのフィトサイトカインは細胞壁と結合したり細胞壁から放出されたりする可能性があり、今後研究される興味深い問題です。

フィトサイトカインはMAMPと重複する独特のシグナル伝達経路を誘発する

同族 PRR によって認識されると、MAMP は受容体様細胞質キナーゼ (RLCK) のリン酸化、細胞質 Ca2+ 濃度の上昇、一過性アポプラスト ROS バースト、マイトジェン活性化プロテインキナーゼ (MAPK) の活性化などの収束性 PTI 応答を引き起こします。カルシウム依存性プロテインキナーゼ（CDPK）、防御遺伝子発現の再プログラミング、カロース沈着、免疫関連ホルモンおよび抗菌成分の産生、および植物成長阻害（DeFalco and Zipfel, 2021; Yu et al. 2017; Zhou and Zhang 2020） 。 MAMP と同様に、一部のファイトサイトカインも標準的な PTI 応答を活性化します (図 2)。 たとえば、Pep1、PIP1、および SCOOP12 はすべて、MAPK 活性化、ROS 産生、カロース沈着を引き起こし、いくつかの PTI マーカー遺伝子の発現を誘導します (Gully et al. 2019; Hou et al. 2021a; Hou et al. 2014; Ranf et al. al. 2011; Rhodes et al. 2021)。 これらの植物サイトカインおよび同族受容体の発現は MAMP によって誘導されるため、これらの植物サイトカインは MAMP 応答を増幅すると考えられていました。 これと一致して、これらのフィトサイトカインシグナル伝達経路が破壊されると、flg22- によって誘導される一部の応答や病原体に対する耐性が部分的に損なわれます (Gravino et al. 2017; Hou et al. 2014; Rhodes et al. 2021; Tintor et al. . 2013）。 SCOOP-MIK2シグナル伝達はflg22-を促進するが、Pep1-誘導性のROS産生に拮抗することは注目に値する(Rhodes et al. 2021)。これにより、MAMP媒介免疫シグナル伝達とフィトサイトカイン媒介免疫シグナル伝達の間のクロストークが複雑になる。

さらに、フィトサイトカインによって誘発される免疫応答の種類と強度は、MAMP の免疫応答とは異なる可能性があります。 免疫誘導も異なる植物サイトカイン間で異なり、それが植物免疫の多様化と特異性に寄与している可能性があります。 たとえば、Pep1 と SCOOP12 は、flg22 と同様、RLCK ボトリチス誘導キナーゼ 1 (BIK1) のリン酸化を誘導し、BIK1-依存性の免疫応答を活性化しますが、PIP1 は BIK1- とは独立した方法で免疫応答を誘導すると考えられます。 (Hou et al. 2021a; Hou et al. 2014; Liu et al. 2013; Tintor et al. 2013)。 さらに、Pep1およびSCOOP12は、flg22と比較して、根では強い免疫応答を誘導しますが、葉では弱い応答を誘導します(Hou et al. 2021a; Poncini et al. 2017)。 SCOOP は根の褐変を引き起こす可能性があり、細胞壁の修飾と根の免疫に関連すると思われる表現型ですが、flg22 や Pep1 では報告されていません (Felix et al. 1999; Hou et al. 2021a; Huffaker et al. 2006)。 Pep1 はまた、根のさまざまな細胞型において flg22 とは異なる遺伝子ネットワークを活性化します (Rich-Griffin et al. 2020)。

植物防御ホルモン SA、エチレン (ET) / ジャスモン酸 (JA) は、生物栄養性および壊死栄養性病原体に対して植物内で拮抗的に機能し、3 つのホルモンすべてが flg22/elf18- によって引き起こされる PTI の制御において絡み合った役割を果たします (Kim et al . 2014）。 フィトサイトカインによって調節される免疫シグナル伝達の特異性は、これらの免疫関連ホルモンとも相関しています。 例えば、PIP1およびZIP1は、SAシグナル伝達経路を活性化し、生物栄養性病原体に寄与することが示されている(Hou et al. 2019b; Ziemann et al. 2018)。 対照的に、PSK、PSY1、およびRALFはJAシグナル伝達経路を活性化し、壊死栄養性病原体に対する植物の耐性を強化し、および/または半生物栄養性病原体に対する植物の耐性を弱めます（Guo et al. 2018; Mosher et al. 2013）。 興味深いことに、Pep1はSAおよびET/JAシグナル伝達経路の両方を活性化し、生物栄養性病原体と壊死栄養性病原体の両方に対する植物の耐性を促進することができる(Liu et al. 2013; Ross et al. 2014; Tintor et al. 2013; Yamaha et al. 2010)。 さらに、一部のフィトサイトカインは、他のホルモンシグナル伝達経路とクロストークすることによって植物の免疫を制御します。 例えば、PSKはトマトのB.シネレアに対するオーキシン依存性耐性を開始し(Zhang et al. 2018)、RALFはABAシグナル伝達を抑制するが、植物免疫におけるこの抑制の役割はまだ調査されていない(Chen et al. 2016; Yu et al. 2018)。 al. 2012)。

植物サイトカインシグナル伝達は PRR 複合体の安定性と集合を調節する

植物サイトカインとMAMPの両方の原形質膜常在受容体、およびそれらに共有されるBAK1/SERK4共受容体は、植物サイトカインとMAMP受容体間の絡み合った制御のプラットフォームを提供します（図2）。 フィトサイトカインと同族受容体は、MAMP 受容体複合体の構築とシグナル伝達を調節できます。 FERはEFR/FLS2およびBAK1と複合体を形成し、このようなPTIシグナル伝達の強化においてEFR/FLS2とBAK1の間のelf18/flg22-誘導複合体構築を促進する(Stegmann et al. 2017)。 FERによるRALF23の認識は、リガンド誘発性のEFR/FLS2-BAK1複合体形成を抑制する(Stegmann et al. 2017)。 RALF23は、その内部移行を誘導することによって耐塩性におけるFER機能を負に制御する可能性があり(Zhao et al. 2018)、おそらく同様のメカニズムを通じてRALF23がPTIシグナル伝達を弱める可能性が浮上している。 興味深いことに、RALF17 は REALF23 とは異なり、FER を介して elf によって引き起こされる ROS 産生を促進します (Stegmann et al. 2017)。 RALF17 は、FER 結合に関して RALF23 と競合することにより、EFR と BAK1 の間の FER を介した複合体構築を強化する可能性があります。 しかし、RALF23 と RALF17 による PRR 複合体媒介シグナル伝達の逆調節の根底にある機構は依然として不明である。

さらに、FER の最も近い相同体である ANXUR1 (ANX1) および ANX2 も FLS2 および BAK1 と会合します (Mang et al. 2017)。 同様に、FLS2 による flg22 の認識は、ANX1 と BAK1 の結合を促進します。 しかし、ANX1 は flg22- 誘発 FLS2- BAK1 複合体形成と植物の PTI 応答を負に制御します (Mang et al. 2017)。 将来的には、FER と ANX1 が FLS2-BAK1 複合体との関連性をめぐって互いに競合して PTI 応答を強化または抑制するかどうか、またこの FER-ANX バランスが別の制御下にあるかどうかをテストするのは興味深いでしょう。 RALFペプチド。 RGI3はFLS2とflg22-誘導複合体を形成しており、RGI3が活性化されたPRRシグナル伝達プラットフォームの一部であることが示唆されている(Stegmann et al. 2021)。 興味深いことに、RGI受容体によるRGF9/GLV2の認識はFLS2の存在量を増加させ、したがってFLS2シグナル伝達出力を促進します（図2）（Stegmann et al. 2021）。 FLS2の存在量とRGI3-のFLS2関連性との潜在的な関係を調査することは興味深いでしょう。 FLS2の存在量は、2つのE3リガーゼである植物Uボックスタンパク質12（PUB12）とPUB13-媒介ユビキチン化によって制御されており（Lu et al. 2011）、RGI3がPUB12/PUB13-媒介ユビキチン化を妨げる可能性が高まっているFLS2の。

病原体にコードされたフィトサイトカイン模倣による植物免疫の調節

フィトサイトカインは植物特異的なシグナル伝達分子と考えられていますが、一部のフィトサイトカイン相同体またはフィトサイトカイン様配列は微生物、特に植物病原性真菌、細菌、および寄生性線虫に見られます。 植物のフィトサイトカインと同様に、微生物のフィトサイトカイン様配列のほとんどは、N 末端シグナルペプチドを持つ前駆体タンパク質の C 末端に由来しています。 これらの病原体にコードされたフィトサイトカイン様配列は、同じ受容体によって認識され、植物の対応するフィトサイトカインと同様の経路を活性化し、フィトサイトカイン模倣物と考えられています (Ronald and Joe 2018)。 微生物のフィトサイトカイン模倣物は通常、フィトサイトカイン媒介の細胞プロセスをハイジャックすることによって病原体の病原性を促進する病原性因子として機能します。 しかし、これらのフィトサイトカイン様モチーフの一部は植物免疫応答を活性化できることが最近判明し、潜在的なMAMPであると推定されている(Hou et al. 2021a; Rhodes et al. 2021)。

LRRRLK 型 PRR であるイネ Xanthomonas resistance 21 (XA21) は、細菌性病原体の RaxX (RaxX21-sY) の C 末端に由来する硫酸化チロシン残基を持つ合成 21-aa ペプチドを認識します。 X.オリゼー pv. イネ(Xoo)株PXO99に影響を与え、Xooに対する広範囲の耐性に対する免疫応答を活性化します(Pruitt et al. 2015; Song et al. 1995)。 raxX を欠くザントモナス株は、XA21 を欠くイネへの感染能力が損なわれており、RaxX が病原性因子であることが示唆されています。 RaxX は、多くのザントモナス種で高度に保存されていると予測される N 末端シグナルペプチドを持つ小さなタンパク質です (Pruitt et al. 2015)。 配列分析により、RaxX21 がフィトサイトカイン PSY1 に類似していることが示されました (Amano et al. 2007; Pruitt et al. 2017; Pruitt et al. 2015)。 PSY1と同様に、多様なザントモナス種由来のRaxX21-sYペプチドは植物の根の伸長を促進し、RaxX21-sYが植物PSYの機能的模倣であることを示唆している。

RaxX21-sY は植物細胞表面に局在する PSY 受容体を標的にして、ザントモナス株に対する植物の感受性を高めるという仮説が立てられました。 PSY1RはシロイヌナズナにおけるPSY1の潜在的な受容体であることが示唆されているが(Amano et al. 2007)、psy1r変異体は依然としてPSYとRaxX21-sYの両方に反応する(Pruitt et al. 2017)。受容体が関与している可能性があります。 RaxX21-sY とは異なり、PSY ペプチドは XA21- 媒介免疫を活性化しません (Pruitt et al. 2017)。 これは、XA21がRaxX21-sYを特異的に認識し、RaxXを保有する病原体に対する植物の耐性を引き起こすために最近進化した受容体であることを示唆しています。

配列アラインメントは、RALF ホモログが植物に広く分布しているだけでなく、病原性フザリウム菌や放線菌などの系統発生的に離れた植物病原体にも分布していることを示しています（Masachis et al. 2016; Thinne et al. 2017; Wood et al. 2020）。 RALF 様タンパク質は、複数の種のネコブセンチュウにも存在します (Masachis et al. 2016; Thinne et al. 2017; Zhang et al. 2020b)。 これらの微生物のRALF相同体は、N末端シグナルペプチドおよび高度に保存された4つのシステイン残基を含む、植物RALFと非常に類似した配列特性を示す（Masachis et al. 2016; Thinne et al. 2017; Zhang et al. 2020b）。 一部の病原体 RALF 様ペプチドは、植物 RALF を模倣し、FER 媒介応答を調節し、病原体の感染プロセスを促進することが示されています。 例えば、根に感染する真菌 F. oxysporum は機能的な RALF 模倣体 (F-RALF) を分泌し、FER を直接標的にして細胞外アルカリ化を誘導し、真菌の増殖を促進します (Masachis et al. 2016)。 同様に、ネコブセンチュウMeloidogyne incognitaには2つのRALF様遺伝子（MiRALF1およびMiRALF3）が含まれており、これらは宿主RALFを模倣してFERに結合し、それによってFER媒介シグナル伝達を操作してM. incognita寄生を促進する（Zhang et al. 2020b）。 したがって、FER は、これらの微生物の RALF 様因子の毒性標的に相当します。 2 つの FER 相同 CrRLK1L LETUM1 (LET1) および LET2 が、mkk1 mkk2 2 (SUMM2) 媒介自己免疫および細胞死のヌクレオチド結合ドメイン ロイシンリッチリピート (NLR) 型免疫受容体サプレッサーを活性化することが最近報告されました ( Huang et al. 2020; Liu et al. 2020a)。 RALF または関連分子は、SUMM2 活性化の制御における LET1/LET2 の潜在的なリガンドである可能性があります。 RALF または他のフィトサイトカイン模倣物が、NLR 媒介免疫を活性化する「無毒性」因子として機能する可能性があると推測したくなります。

病原体で同定されたほとんどのRALF様配列はシロイヌナズナのRALF1に近いが、系統解析によると、病原体にコードされたRALF模倣物は明らかな進化的起源を持たずに植物のRALFと混合している（Masachis et al. 2016; Thinne et al. 2017; Zhang et al. 2016）。 2020b）。 注目すべきことに、ポプラの病原体であるスファエルリナ・ミュージックおよびセプトリア・ポプリコラのゲノムに見出されるRALF様配列は、ポプラのRALF遺伝子と密接に関連している(Thynne et al. 2017)。 これらの観察は、病原体が宿主植物からの水平遺伝子伝達によって RALF 遺伝子を獲得した可能性を示唆しています。 フザリウム株から単離された未確認のタンパク質性エリシターがMIK2-媒介PTI応答を活性化するため、SCOOPの機能的類似体がフザリウムゲノムによってコードされていると予測されている(Coleman et al. 2021)。 シロイヌナズナSCOOPを用いたブラスト検索により、いくつかのSCOOP様（SCOOPL）モチーフがフザリウム株の異なるタンパク質ファミリーに存在することが明らかになった（Hou et al. 2021a; Rhodes et al. 2021）。 しかし、古典的なフィトサイトカイン模倣体とは異なり、これらすべての SCOOPL は異なるファミリーに属するタンパク質に分布しているようです。 例えば、フザリウム属のSCOOPLの1つは、フザリウム属の菌株に保存されている推定上の転写制御因子のN末端に局在している(Hou et al. 2021a)。 別の Fusarium SCOOPL は DNA トポイソメラーゼの C 末端に存在します (Rhodes et al. 2021)。

さらに、SCOOPLは、細菌のコマモナダ科に保存されている未知の機能タンパク質にも存在します(Hou et al. 2021a)。 重要なことに、フザリウム属およびコマモナダ科のこれらのSCOOPLの一部に対応する合成ペプチドは、MIK2-および/またはBAK1/SERK4-依存性の免疫応答の活性化において機能的であるが、その活性はシロイヌナズナのSCOOPより弱い(Hou et al. 2021a; Rhodes et al. 2021)。 F. oxysporum 5176 における SCOOPL のノックアウトは、Arabidopsis における真菌の病原性を強化しました (Hou et al. 2021a)。 したがって、SCOOPL は病原性因子ではなく MAMP として機能し、MIK2-BAK1/SERK4- 媒介の PTI 応答を活性化する可能性があります。

真菌フザリウム属のSCOOPLの広範囲の分布と比較して。 植物のSCOOPはアブラナ科の植物にのみ存在し、重要な遺伝子拡張を受けています（Gully et al. 2019）。 これは、植物の SCOOP が微生物の SCOOP よりも後に進化した可能性があることを示唆しています。 さらに、系統発生分析は、シロイヌナズナのSCOOP、フザリウム、およびコマモナダ科のSCOOPLのペプチドモチーフが独立して進化した可能性があることを示しています（Hou et al. 2021a）。 さらに、植物の SCOOP は小さなペプチド前駆体タンパク質に由来するのに対し、フザリウム属およびコマナダ科の SCOOPL は異なる科に属するタンパク質に存在します。 SCOOP/SCOOPL を保持するタンパク質ファミリーの分岐は、SCOOP と SCOOPL が収束的に進化した可能性があるが、遺伝子の水平伝達による可能性は低いことも示唆しています。 したがって、植物のSCOOPは微生物のSCOOPLを模倣し、SCOOPLによって引き起こされる免疫を増幅するように収斂進化した可能性があると予測されている(Hou et al. 2021a)。

結論と展望

植物の内因性ペプチドシグナル伝達は、植物免疫の制御に長い間関与していることが発見されてきました。 これらの免疫調節ペプチドは、最近、後生動物の免疫系で機能するペプチドのグループとしての「サイトカイン」に由来する用語「フィトサイトカイン」として定義されました。 最近の進歩により、植物が病原体の侵入を受けると、サイトカインと同様にフィトサイトカインが生成され、細胞外区画に放出されることが明らかになりました。 MAMP や DAMP などのフィトサイトカインは、原形質膜に局在する受容体によって認識され、標準的な PTI 応答を活性化するか、独特のシグナル伝達機構を通じて植物免疫を調節します。 しかし、植物、特に作物では、さらに多くのフィトサイトカインとその同族受容体の同定が待たれています。 ファミリー内およびファミリー間の異なるファイトサイトカイン間の機能的特異性および調整は、依然としてほとんど知られていない。 ファイトサイトカインがどのようにしてある種の病原体に対する植物の耐性を特殊化するのか、また、異なるファイトサイトカインがどのように連携して広範囲の植物耐性を達成するのかを解明するには、今後の努力が必要である。

微生物では、いくつかのフィトサイトカイン様配列が同定されています。 これらの微生物にコードされた植物サイトカイン様物質は、植物の免疫を弱めたり活性化したりする病原性因子または MAMP として機能すると考えられます。 さらに、多くのフィトサイトカインは、進化的に一部のタンパク質性 MAMP の受容体に近い受容体によって認識されます。 これは、フィトサイトカインシグナル伝達と MAMP シグナル伝達の間の進化的な関連性を示唆しています。 ゲノムレベルでの微生物のファイトサイトカイン様物質の体系的かつ比較分析は、植物免疫の進化に新たな光を当てる可能性がある。 植物免疫経路の2段階であるPTIとエフェクター誘発免疫(ETI)は、最近、相互に増強し合うことが示されている(Ngou et al. 2021; Yuan et al. 2021)。 植物ETIにおけるフィトサイトカインの潜在的な関与、および植物PTIとETIの間の接続点としてフィトサイトカインシグナル伝達が機能するかどうかを判断することは興味深いであろう。 最後に、いくつかの免疫学的植物サイトカインは、発生過程や多様な非生物的ストレスに対する植物の耐性においても機能します。 フィトサイトカインを介した異なる生理学的プロセス間のシグナル伝達クロストークの根底にある分子機構を調査する必要がある。 これらの疑問に対処することで、植物サイトカインの機能についての理解が進み、植物がどのように植物サイトカインシグナル伝達を通じてさまざまなストレス応答を統合するのかが解明されるでしょう。

謝辞

紙面の都合上、引用できなかった方々にはお詫び申し上げます。

著者の寄稿

著者全員が記事の執筆に協力しました。 著者は最終原稿を読んで承認しました。

資金調達

この研究は、国立科学財団 (NSF) (IOS1951094) および国立衛生研究所 (NIH) (R01GM092893) から博士、山東省自然科学財団 (ZR2020MC022) および山東省高等学校の青少年イノベーション技術プロジェクトによって支援されました。州 (2020KJF013) から SH へ 資金提供機関は、研究の計画、データの収集、分析、解釈、および原稿の執筆において何の役割も負いません。

データと資料の入手可能性

適用できない。

宣言

競合する利益

著者のPHは編集委員会のメンバーですが、この原稿に対するジャーナルのレビューやそれに関連する決定には関与していません。

参考文献

1. 天野裕、坪内秀、篠原秀、小川正、松林裕（2007） シロイヌナズナの細胞増殖と拡大に関与するチロシン硫酸化糖ペプチド。 Proc Natl Acad Sci USA 104(46):18333–18338。

2. Banchereau J、Pascual V、O'Garra A (2012) IL-2 から IL-37 へ: 抗炎症性サイトカインのスペクトルの拡大。 Nat Immunol 13(10):925–931。

3. Beloshistov RE、Dreizler K、Galiullina RA、Tuzhikov AI、Serebryakova MV、Reichardt S、Shaw J、Taliansky ME、Pfannstiel J、Chichkova NV、Stintzi A、Schaller A、Vartapetian AB (2018) フィタスパーゼ媒介前駆体のプロセシングと成熟創傷ホルモンシステミンの。 新しいフィトール 218(3):1167–1178。

4. Blackburn MR、Haruta M、Moura DS (2020) RALF ペプチドの生理学的および生化学的研究における 20 年間の進歩。 植物生理学 182(4):1657–1666。

5. Butenko MA、Patterson SE、Grini PE、Stenvik GE、Amundsen SS、Mandal A、Aalen RB (2003) 剥離における花序欠損はシロイヌナズナの花器官の剥離を制御し、植物における推定上のリガンドの新規ファミリーを同定する。 植物細胞 15(10):2296–2307。

6. Chen J、Yu F、Liu Y、Du C、Li X、Zhu S、Wang X、Lan W、Rodriguez PL、Liu X、Li D、Chen L、Luan S (2016) FERONIA と ABI の対話{{2 }} 型ホスファターゼは、シロイヌナズナにおけるアブシジン酸と RALF ペプチド間のシグナル伝達クロストークを促進します。 Proc Natl Acad Sci USA 113(37): E5519–E5527。

7. Chen YC、Siems WF、Pearce G、Ryan CA (2008) 防御遺伝子捻挫の発現を活性化する、Ipomoea butatas の葉の単一前駆体タンパク質に由来する 6 つのペプチド創傷シグナル。 J Biol Chem 283(17):11469–11476。

8. Coleman AD、Maroschek J、Raasch L、Takken FLW、Ranf S、Huckelhoven R (2021) シロイヌナズナのロイシンリッチリピート受容体様キナーゼ MIK2 は、真菌由来のエリシターに対する初期免疫応答の重要な構成要素です。 新しいフィトール 229(6):3453–3466。

9. Cuto D、Zipfel C (2016) 植物におけるパターン認識受容体シグナル伝達の制御。 Nat Rev Immunol 16(9):537–552。

10.DeFalco TA、Zipfel C (2021) 初期の植物パターンが免疫シグナル伝達を引き起こす分子機構。 モルセル S1097–2765(21)00598。

11. Ding Y、Wang J、Wang J、Stierhof YD、Robinson DG、Jiang L (2012) 型破りなタンパク質分泌。 トレンド植物科学 17(10):606–615

12. Engelsdorf T, Gigli-Bisceglia N, Veerabagu M, McKenna JF, Vaahtera L, Augstein F, Van der Does D, Zipfel C, Hamann T (2018) 植物の細胞壁の完全性維持と免疫シグナル伝達システムは連携してストレス応答を制御するシロイヌナズナでは。 サイシグナル 11(536):eaao3070

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